Published:
[Erscheinungsort nicht ermittelbar]: [Verlag nicht ermittelbar], 2022
Language:
Spanish
Identifier:
Origination:
University thesis:
Dissertation, 2022
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Description:
[ES] Las proteínas quinasas son enzimas encargadas de fosforilar proteínas específicas, es decir, catalizan la unión covalente de un grupo fosfato a residuos de treonina, serina o tirosina de las proteínas diana. El dominio quinasa o dominio catalítico de estas proteínas, formado por una secuencia de unos 250‐300 aminoácidos, está altamente conservado en la evolución [1]. La fosforilación es una modificación postraduccional que regula distintos procesos celulares, como la proliferación, diferenciación o el metabolismo, mediante cambios en la localización subcelular de las proteínas, en su interacción con otras moléculas, actividad o en su estabilidad [2–3]. Esta modificación está muy regulada en la célula, dada la importancia de los procesos en los que participa. Las fosfatasas son otro tipo de proteínas capaces de eliminar el grupo fosfato añadido por las quinasas [4]. En 1995 se describió el quinoma humano, en el que se encuentran clasificadas filogenéticamente las quinasas humanas. Esta clasificación fue ampliada en 2002 por Manning y colaboradores. Hasta la fecha, se han descrito 518 genes codificantes y 106 pseudogenes con secuencias de dominio quinasa. El quinoma se divide en 8 grupos y estos a su vez, en familias. La familia de las serina‐treonina quinasas VRK (del inglés Vacciniarelated kinase) se encuentra dentro del grupo caseína quinasa de tipo 1 (CK1) [1–5–6] y son en las que nos centraremos en este trabajo.