Williams, Katherine
[Author];
Szwalbe, Agnieszka J.
[Author];
Mulholland, Nicholas Phillip
[Author];
Vincent, Jason Leigh
[Author];
Bailey, Andy M.
[Author];
Willis, Christine L.
[Author];
Simpson, Thomas J.
[Author];
Cox, Russell J.
[Author]
Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese
- [published Version]
You can manage bookmarks using lists, please log in to your user account for this.
Media type:
Text;
E-Article
Title:
Heterologe Produktion pilzlicher Maleidride enthüllt die kryptische Cyclisierung in ihrer Biosynthese
Contributor:
Williams, Katherine
[Author];
Szwalbe, Agnieszka J.
[Author];
Mulholland, Nicholas Phillip
[Author];
Vincent, Jason Leigh
[Author];
Bailey, Andy M.
[Author];
Willis, Christine L.
[Author];
Simpson, Thomas J.
[Author];
Cox, Russell J.
[Author]
Footnote:
Diese Datenquelle enthält auch Bestandsnachweise, die nicht zu einem Volltext führen.
Description:
Die von Pilzen produzierten Maleidride sind eine wichtige Klasse bioaktiver Sekundarmetaboliten, die aus sieben-, acht- oder neungliedrigen Carbocyclen bestehen. Jeder Cyclus ist mit einem oder zwei anellierten Maleinsaureanhydridresten substituiert. Durch Gen-Knockouts und heterologe Expressionsexperimente wurde die Biosynthese von Byssochlaminsaure (ein Nonadrid) und Agnestadrid A (ein Heptadrid) untersucht. Unsere Experimente zeigen, dass der Vorlaufer der Cyclisierung von einer iterativen, vollstandig reduzierenden, pilzlichen Polyketidsynthase erzeugt wird, die durch eine Hydrolase und zwei Citrat-verarbeitende Enzyme unterstutzt wird. Die ungewohnliche Cyclisierung wird zum einen von zwei Proteinen katalysiert, die Homologien zu Ketosteroidisomerasen aufweisen, und zum anderen von zwei weiteren Proteinen mit Homologien zu Phosphatidylethanolamin-bindenden Proteinen.