• Media type: E-Article
  • Title: Enzymatische Halogenierung von Tryptophan im Gramm‐Maßstab
  • Contributor: Frese, Marcel; Sewald, Norbert
  • imprint: Wiley, 2015
  • Published in: Angewandte Chemie
  • Language: German
  • DOI: 10.1002/ange.201408561
  • ISSN: 0044-8249; 1521-3757
  • Keywords: General Medicine
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  • Description: <jats:title>Abstract</jats:title><jats:p>Halogenierte Arene stellen wichtige Bausteine in Medizinalchemie und Agrochemie dar. Chemische elektrophile aromatische Halogenierungen verwenden elementare Halogene, während FAD‐abhängige Halogenasen lediglich Halogenidsalze und O<jats:sub>2</jats:sub> bei Raumtemperatur in wässrigem Milieu für die regioselektive Halogenierung benötigen. Enzymatische Halogenierungen galten als ineffizient aufgrund der mangelnden Stabilität der Halogenasen, was die präparative Anwendung limitierte. Wir konnten zeigen, dass die Langzeitstabilität und damit die Effizienz der Tryptophan‐7‐Halogenase RebH signifikant durch die simultane Immobilisierung von RebH und allen Hilfsenzymen zur Cofaktorregenerierung erhöht werden kann. Durch die Verwendung von RebH‐combiCLEAs als multifunktioneller wiederverwendbarer Biokatalysator haben wir eine einfache Methode zur Halogenierung von Tryptophan und dessen Derivaten im Gramm‐Maßstab entwickelt, die vermutlich ebenso für andere FAD‐abhängige Halogenasen anwendbar ist.</jats:p>