• Media type: E-Article
  • Title: Angewandte Lectinforschung
  • Contributor: Gabius, Sigrun; Gabius, Hans‐Joachim
  • imprint: Wiley, 1992
  • Published in: Biologie in unserer Zeit
  • Language: English
  • DOI: 10.1002/biuz.19920220618
  • ISSN: 1521-415X; 0045-205X
  • Keywords: General Agricultural and Biological Sciences
  • Origination:
  • Footnote:
  • Description: <jats:title>Abstract</jats:title><jats:p>Nur wenige molekulare Prinzipien bestimmen die auf den ersten Blick verwirrende Vielfalt biologischer Erkennungsprozesse von der Ebene einzelner Moleküle bis hin zu Zell‐Zell‐Interaktionen in Geweben und Organismen. So sind Protein‐Nucleinsäure‐Wechselwirkungen an der Steuerung der Einzelschritte, angefangen von der Verdopplung und Ablesung der Erbsubstanz (DNA‐, RNA‐Polymerasen) bis hin zur Biosynthese zellulärer Proteine, beteiligt, und zwar mit einer erstaunlich geringen Fehlerquote (tRNA‐erkennende Enzyme, ribosomale Proteine). Proteine können nun selbst Sequenzbereiche enthalten, die auf Erkennung anderer Proteine zugeschnitten sind. Folgt auf die Bindung derartiger Liganden die Auslösung eines Effekts durch Signalverarbeitung, so spricht man von einem pharmakologischen Rezeptor. Beispielsweise vermittelt die Bindung von Proteohormonen wie Insulin oder von Cytokinen wie Interleukinen oder einem Tumornekrosefaktor an ihre Membranrezeptoren die Bildung physiologisch bedeutsamer intrazellulärer Signale, wie Änderung des Phosphorylierungsgrades von Proteinen und/oder der Verfügbarkeit von Botenstoffen, wie zyklischer Nucleotide oder von Ca<jats:sup>2+</jats:sup>‐Ionen. Gerade dieses Beispiel dokumentiert auch, wie eng verknüpft Grundlagenforschung über strukturelle Voraussetzungen und Mechanismen molekularen Erkennens mit medizinischer Anwendung von Proteinen mit Signalfunktion ist. In diesem Artikel wird die Perspektive für eine weitere Spielart molekularer Interaktion aufgezeigt.</jats:p>