Wipf, Peter;
Kunz, Roland W.;
Prewo, Roland;
Heimgartner, Heinz
Konformationsanalysen von Modell‐Tripeptiden: Der Einfluss von α,α‐disubstituierten α‐Aminosäuren auf die Sekundärstruktur. Teil II. Röntgenstrukturanalyse und Konformationsenergie‐Berechnungen
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Media type:
E-Article
Title:
Konformationsanalysen von Modell‐Tripeptiden: Der Einfluss von α,α‐disubstituierten α‐Aminosäuren auf die Sekundärstruktur. Teil II. Röntgenstrukturanalyse und Konformationsenergie‐Berechnungen
Contributor:
Wipf, Peter;
Kunz, Roland W.;
Prewo, Roland;
Heimgartner, Heinz
Description:
<jats:p><jats:bold>Conformational Analysis of Tripeptide Models: The Influence of α,α‐disubstituted α‐Amino Acids on the Secondary Structure. X‐Ray Analysis and Conformational Energy Calculations</jats:bold></jats:p><jats:p>The X‐ray analysis of tripeptide Z‐Ile‐Val(2‐Me)‐benzocaine (<jats:bold>1f</jats:bold>) reveals the presence of a type‐III β‐turn. Moreover, MMP2 calculations on tripeptides, <jats:italic>e.g.</jats:italic> Z‐Ile‐Aib‐benzocaine (<jats:bold>1c</jats:bold>), Z‐Ile‐<jats:sc>D</jats:sc>‐Val(2‐Me)‐benzocaine (<jats:bold>1g</jats:bold>), Z‐Ile‐Gly(2,2‐Pr<jats:sub>2</jats:sub>)‐benzocaine (<jats:bold>1h</jats:bold>), Z‐Ile‐Gly‐benzocaine (<jats:bold>1a</jats:bold>), and <jats:bold>1f</jats:bold>, fit well into the frame of NMR and CD investigations. They allow considerations on the relative stability of different types of β‐turns depending on the peptide sequence, <jats:italic>e.g.</jats:italic> the kind of α,α‐disubstituted amino‐acid moieties.</jats:p>