• Medientyp: E-Book; Hochschulschrift
  • Titel: Identifikation und funktionelle Charakterisierung von TMPRSS2-Spaltstellen im Spike-Protein des SARS-Coronavirus
  • Weitere Titel: Abweichender Titel: Identification and functional characterization of TMPRSS2-cleavage sites in the spike protein of SARS-Coronavirus
  • Beteiligte: Reinke, Lennart Michel [VerfasserIn]; Winkler, Michael [AkademischeR BetreuerIn]; Walter, Lutz [GutachterIn]; Lüder, Carsten [GutachterIn]; Meyer, Thomas [GutachterIn]
  • Erschienen: Göttingen, 2016
  • Umfang: 1 Online-Ressource; Illustrationen, Diagramme
  • Sprache: Deutsch
  • Identifikator:
  • Schlagwörter: Hochschulschrift
  • Entstehung:
  • Hochschulschrift: Dissertation, Georg-August-Universität Göttingen, 2017
  • Anmerkungen:
  • Beschreibung: Das severe acute respiratory syndrome-Coronavirus (SARS-CoV) ist ein neu aufgetretenes Pathogen, das eine erhebliche Gefahr für die menschliche Gesundheit darstellt. Das virale Oberflächenprotein spike (SARS-S) vermittelt die Bindung und den Eintritt des Virus in Wirtszellen. Die Aktivierung des S-Proteins durch Wirtszellproteasen ist essentiell für dessen Funktion. Vorangegangene Arbeiten zeigten, dass Trypsin und die zelluläre Protease TMPRSS2 das S-Protein durch Spaltung aktivieren. Die Spaltstelle für Trypsin, R667, ist bekannt. Spaltstellen der TMPRSS2 hingegen sind noch nicht gefunden...

    The severe acute respiratory syndrome coronavirus (SARS-CoV) is an emerging pathogen, which poses a substantial threat to human health. The viral surface protein spike (SARS-S) mediates viral entry into target cells. The activation of the S-protein by host cell proteases is essential for its function. Previous studies have shown that trypsin and the cellular protease TMPRSS2 activate SARS-S by cleavage. The cleavage site for trypsin, R667, has been identified while the cleavage site for TMPRSS2 is unknown. However, the observation that trypsin and TMPRSS2 produce SARS-S fragments of differe...
  • Zugangsstatus: Freier Zugang