• Medientyp: Sonstige Veröffentlichung; E-Artikel
  • Titel: Structural changes of TasA in biofilm formation of Bacillus subtilis
  • Beteiligte: Diehl, Anne [VerfasserIn]; Roske, Yvette [VerfasserIn]; Ball, Linda [VerfasserIn]; Chowdhury, Anup [VerfasserIn]; Hiller, Matthias [VerfasserIn]; Molière, Noel [VerfasserIn]; Kramer, Regina [VerfasserIn]; Stöppler, Daniel [VerfasserIn]; Worth, Catherine L. [VerfasserIn]; Schlegel, Brigitte [VerfasserIn]; Leidert, Martina [VerfasserIn]; Cremer, Nils [VerfasserIn]; Erdmann, Natalja [VerfasserIn]; Lopez, Daniel [VerfasserIn]; Stephanowitz, Heike [VerfasserIn]; Krause, Eberhard [VerfasserIn]; van Rossum, Barth-Jan [VerfasserIn]; Schmieder, Peter [VerfasserIn]; Heinemann, Udo [VerfasserIn]; Turgay, Kürsad [VerfasserIn]; Akbey, Ümit [VerfasserIn]; Oschkinat, Hartmut [VerfasserIn]
  • Erschienen: Washington : National Academy of Sciences, 2018
  • Erschienen in: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 115 (2018), Nr. 13
  • Ausgabe: published Version
  • Sprache: Englisch
  • DOI: https://doi.org/10.15488/3384; https://doi.org/10.1073/pnas.1718102115
  • ISSN: 0027-8424
  • Schlagwörter: Structure ; TasA ; Biofilm ; Bacillus subtilis ; NMR
  • Entstehung:
  • Anmerkungen: Diese Datenquelle enthält auch Bestandsnachweise, die nicht zu einem Volltext führen.
  • Beschreibung: Microorganisms form surface-attached communities, termed biofilms, which can serve as protection against host immune reactions or antibiotics. Bacillus subtilis biofilms contain TasA as major proteinaceous component in addition to exopolysaccharides. In stark contrast to the initially unfolded biofilm proteins of other bacteria, TasA is a soluble, stably folded monomer, whose structure we have determined by X-ray crystallography. Subsequently, we characterized in vitro different oligomeric forms of TasA by NMR, EM, X-ray diffraction, and analytical ultracentrifugation (AUC) experiments. However, by magic-angle spinning (MAS) NMR on live biofilms, a swift structural change toward only one of these forms, consisting of homogeneous and protease-resistant, β-sheet–rich fibrils, was observed in vivo. Thereby, we characterize a structural change from a globular state to a fibrillar form in a functional prokaryotic system on the molecular level. © 2018 National Academy of Sciences. All Rights Reserved.
  • Zugangsstatus: Freier Zugang
  • Rechte-/Nutzungshinweise: Namensnennung - Nicht-kommerziell - Keine Bearbeitung (CC BY-NC-ND)