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Furthmann, Nikolas [Verfasser:in]; Bader, Verian [Verfasser:in]; van Well, Eva M. [Verfasser:in]; Jaugstetter, Maximilian [Verfasser:in]; Tschulik, Kristina [Verfasser:in]; Damgaard, Rune Busk [Verfasser:in]; Saft, Carsten [Verfasser:in]; Ellrichmann, Gisa [Verfasser:in]; Gold, Ralf [Verfasser:in]; Koch, Arend [Verfasser:in]; Englert, Benjamin [Verfasser:in]; Westenberger, Ana [Verfasser:in]; Angersbach, Lena [Verfasser:in]; Klein, Christine [Verfasser:in]; Jungbluth, Lisa [Verfasser:in]; Sachse, Carsten [Verfasser:in]; Behrends, Christian [Verfasser:in]; Glatzel, Markus [Verfasser:in]; Hartl, F. Ulrich [Verfasser:in]; Nakamura, Ken [Verfasser:in]; Christine, Chadwick W. [Verfasser:in]; Huang, Eric J. [Verfasser:in]; Tatzelt, Jörg [Verfasser:in]; Blusch, Alina [Verfasser:in]; [...]

NEMO reshapes the α-Synuclein aggregate interface and acts as an autophagy adapter by co-condensation with p62

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  • Medientyp: E-Artikel
  • Titel: NEMO reshapes the α-Synuclein aggregate interface and acts as an autophagy adapter by co-condensation with p62
  • Beteiligte: Furthmann, Nikolas [Verfasser:in]; Bader, Verian [Verfasser:in]; van Well, Eva M. [Verfasser:in]; Jaugstetter, Maximilian [Verfasser:in]; Tschulik, Kristina [Verfasser:in]; Damgaard, Rune Busk [Verfasser:in]; Saft, Carsten [Verfasser:in]; Ellrichmann, Gisa [Verfasser:in]; Gold, Ralf [Verfasser:in]; Koch, Arend [Verfasser:in]; Englert, Benjamin [Verfasser:in]; Westenberger, Ana [Verfasser:in]; Angersbach, Lena [Verfasser:in]; Klein, Christine [Verfasser:in]; Jungbluth, Lisa [Verfasser:in]; Sachse, Carsten [Verfasser:in]; Behrends, Christian [Verfasser:in]; Glatzel, Markus [Verfasser:in]; Hartl, F. Ulrich [Verfasser:in]; Nakamura, Ken [Verfasser:in]; Christine, Chadwick W. [Verfasser:in]; Huang, Eric J. [Verfasser:in]; Tatzelt, Jörg [Verfasser:in]; Blusch, Alina [Verfasser:in]; [...]
  • Erschienen: Nature Publishing Group UK, 2023
  • Erschienen in: Nature Communications 14(1), 8368 (2023). doi:10.1038/s41467-023-44033-0
  • Sprache: Englisch
  • DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-023-44033-0; https://doi.org/10.34734/FZJ-2024-00271
  • ISSN: 2041-1723
  • Entstehung:
  • Anmerkungen: Diese Datenquelle enthält auch Bestandsnachweise, die nicht zu einem Volltext führen.
  • Beschreibung: NEMO is a ubiquitin-binding protein which regulates canonical NF-κB pathwayactivation in innate immune signaling, cell death regulation and host-pathogeninteractions. Here we identify an NF-κB-independent function of NEMO inproteostasis regulation by promoting autophagosomal clearance of proteinaggregates. NEMO-deficient cells accumulate misfolded proteins upon proteotoxicstress and are vulnerable to proteostasis challenges. Moreover, apatient with a mutation in the NEMO-encoding IKBKG gene resulting indefective binding of NEMO to linear ubiquitin chains, developed a widespreadmixed brain proteinopathy, including α-synuclein, tau and TDP-43 pathology.NEMO amplifies linear ubiquitylation at α-synuclein aggregates and promotesthe local concentration of p62 into foci. In vitro, NEMO lowers the thresholdconcentrations required for ubiquitin-dependent phase transition of p62. Insummary, NEMO reshapes the aggregate surface for efficient autophagosomalclearancebyprovidingamobilephase at theaggregate interphase favoringcocondensationwith p62.
  • Zugangsstatus: Freier Zugang