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Reichhart, Nadine [Verfasser:in]; Schöberl, Simon [Verfasser:in]; Fels, Gabriele [Verfasser:in]; Mataruga, Anja [Verfasser:in]; Rauh, Robert [Verfasser:in]; Milenkovic, Vladimir M. [Verfasser:in]; Zühlke, Kerstin [Verfasser:in]; Klussmann, Enno [Verfasser:in]; Schellenberger, Eyk [Verfasser:in]; Strauß, Olaf [Verfasser:in]; Keckeis, Susanne [Verfasser:in]; Alfaar, Ahmad S. [Verfasser:in]; Roubeix, Christophe [Verfasser:in]; Cordes, Magdalena [Verfasser:in]; Crespo-Garcia, Sergio [Verfasser:in]; Haeckel, Akvile [Verfasser:in]; Kociok, Norbert [Verfasser:in]; Föckler, Renate [Verfasser:in]

Anoctamin-4 is a bona fide Ca2+-dependent non-selective cation channel

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  • Medientyp: E-Artikel
  • Titel: Anoctamin-4 is a bona fide Ca2+-dependent non-selective cation channel
  • Beteiligte: Reichhart, Nadine [Verfasser:in]; Schöberl, Simon [Verfasser:in]; Fels, Gabriele [Verfasser:in]; Mataruga, Anja [Verfasser:in]; Rauh, Robert [Verfasser:in]; Milenkovic, Vladimir M. [Verfasser:in]; Zühlke, Kerstin [Verfasser:in]; Klussmann, Enno [Verfasser:in]; Schellenberger, Eyk [Verfasser:in]; Strauß, Olaf [Verfasser:in]; Keckeis, Susanne [Verfasser:in]; Alfaar, Ahmad S. [Verfasser:in]; Roubeix, Christophe [Verfasser:in]; Cordes, Magdalena [Verfasser:in]; Crespo-Garcia, Sergio [Verfasser:in]; Haeckel, Akvile [Verfasser:in]; Kociok, Norbert [Verfasser:in]; Föckler, Renate [Verfasser:in]
  • Erschienen: Macmillan Publishers Limited, part of Springer Nature, 2019
  • Erschienen in: Scientific reports 9(1), 2257 (2019). doi:10.1038/s41598-018-37287-y
  • Sprache: Englisch
  • DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-018-37287-y
  • ISSN: 2045-2322
  • Entstehung:
  • Anmerkungen: Diese Datenquelle enthält auch Bestandsnachweise, die nicht zu einem Volltext führen.
  • Beschreibung: Changes in cell function occur by specific patterns of intracellular Ca2+, activating Ca2+-sensitive proteins. The anoctamin (TMEM16) protein family has Ca2+-dependent ion channel activity, which provides transmembrane ion transport, and/or Ca2+-dependent phosphatidyl-scramblase activity. Using amino acid sequence analysis combined with measurements of ion channel function, we clarified the so far unknown Ano4 function as Ca2+-dependent, non-selective monovalent cation channel; heterologous Ano4 expression in HEK293 cells elicits Ca2+ activated conductance with weak selectivity of K+ > Na+ > Li+. Endogenously expressed Ca2+-dependent cation channels in the retinal pigment epithelium were identified as Ano4 by KO mouse-derived primary RPE cells and siRNA against Ano4. Exchanging a negatively charged amino acid in the putative pore region (AA702–855) into a positive one (E775K) turns Ano4-elicited currents into Cl− currents evidencing its importance for ion selectivity. The molecular identification of Ano4 as a Ca2+-activated cation channel advances the understanding of its role in Ca2+ signaling.
  • Zugangsstatus: Freier Zugang