> Detailanzeige

Botte, Mathieu [VerfasserIn]; Zaccai, Nathan R. [VerfasserIn]; Roy, Abhishek Singha [VerfasserIn]; Schulten, Klaus [VerfasserIn]; Schultz, Patrick [VerfasserIn]; Rappsilber, Juri [VerfasserIn]; Zaccai, Giuseppe [VerfasserIn]; Berger, Imre [VerfasserIn]; Collinson, Ian [VerfasserIn]; Schaffitzel, Christiane [VerfasserIn]; Nijeholt, Jelger Lycklama à. [VerfasserIn]; Martin, Remy [VerfasserIn]; Knoops, Kèvin [VerfasserIn]; Papai, Gabor [VerfasserIn]; Zou, Juan [VerfasserIn]; Deniaud, Aurélien [VerfasserIn]; Karuppasamy, Manikandan [VerfasserIn]; Jiang, Qiyang [VerfasserIn]

A central cavity within the holo-translocon suggests a mechanism for membrane protein insertion

Literatur-
verwaltung

Zur
Merkliste

Lösche von
Merkliste

Per Whatsapp teilen

Schließen

Merkliste



Sie können Bookmarks mittels Listen verwalten, loggen Sie sich dafür bitte in Ihr SLUB Benutzerkonto ein.
  • Medientyp: E-Artikel
  • Titel: A central cavity within the holo-translocon suggests a mechanism for membrane protein insertion
  • Beteiligte: Botte, Mathieu [VerfasserIn]; Zaccai, Nathan R. [VerfasserIn]; Roy, Abhishek Singha [VerfasserIn]; Schulten, Klaus [VerfasserIn]; Schultz, Patrick [VerfasserIn]; Rappsilber, Juri [VerfasserIn]; Zaccai, Giuseppe [VerfasserIn]; Berger, Imre [VerfasserIn]; Collinson, Ian [VerfasserIn]; Schaffitzel, Christiane [VerfasserIn]; Nijeholt, Jelger Lycklama à. [VerfasserIn]; Martin, Remy [VerfasserIn]; Knoops, Kèvin [VerfasserIn]; Papai, Gabor [VerfasserIn]; Zou, Juan [VerfasserIn]; Deniaud, Aurélien [VerfasserIn]; Karuppasamy, Manikandan [VerfasserIn]; Jiang, Qiyang [VerfasserIn]
  • Erschienen: Nature Publishing Group, 2016
  • Erschienen in: Scientific reports 6, 38399 - (2016). doi:10.1038/srep38399
  • Sprache: Englisch
  • DOI: https://doi.org/10.1038/srep38399
  • ISSN: 2045-2322
  • Entstehung:
  • Anmerkungen: Diese Datenquelle enthält auch Bestandsnachweise, die nicht zu einem Volltext führen.
  • Beschreibung: The conserved SecYEG protein-conducting channel and the accessory proteins SecDF-YajC and YidC constitute the bacterial holo-translocon (HTL), capable of protein-secretion and membrane-protein insertion. By employing an integrative approach combining small-angle neutron scattering (SANS), low-resolution electron microscopy and biophysical analyses we determined the arrangement of the proteins and lipids within the super-complex. The results guided the placement of X-ray structures of individual HTL components and allowed the proposal of a model of the functional translocon. Their arrangement around a central lipid-containing pool conveys an unexpected, but compelling mechanism for membrane-protein insertion. The periplasmic domains of YidC and SecD are poised at the protein-channel exit-site of SecY, presumably to aid the emergence of translocating polypeptides. The SecY lateral gate for membrane-insertion is adjacent to the membrane ‘insertase’ YidC. Absolute-scale SANS employing a novel contrast-match-point analysis revealed a dynamic complex adopting open and compact configurations around an adaptable central lipid-filled chamber, wherein polytopic membrane-proteins could fold, sheltered from aggregation and proteolysis.
  • Zugangsstatus: Freier Zugang