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Mitgau, Jakob [VerfasserIn]; Franke, Julius [VerfasserIn]; Schinner, Camilla [VerfasserIn]; Stephan, Gabriele [VerfasserIn]; Berndt, Sandra [VerfasserIn]; Placantonakis, Dimitris G. [VerfasserIn]; Kalwa, Hermann [VerfasserIn]; Spindler, Volker [VerfasserIn]; Wilde, Caroline [VerfasserIn]; Liebscher, Ines [VerfasserIn]

The N Terminus of Adhesion G Protein–Coupled Receptor GPR126/ ADGRG6 as Allosteric Force Integrator

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  • Medientyp: E-Artikel
  • Titel: The N Terminus of Adhesion G Protein–Coupled Receptor GPR126/ ADGRG6 as Allosteric Force Integrator
  • Beteiligte: Mitgau, Jakob [VerfasserIn]; Franke, Julius [VerfasserIn]; Schinner, Camilla [VerfasserIn]; Stephan, Gabriele [VerfasserIn]; Berndt, Sandra [VerfasserIn]; Placantonakis, Dimitris G. [VerfasserIn]; Kalwa, Hermann [VerfasserIn]; Spindler, Volker [VerfasserIn]; Wilde, Caroline [VerfasserIn]; Liebscher, Ines [VerfasserIn]
  • Erschienen: Lausanne: Frontiers Media S.A., [2023]
  • Erschienen in: Frontiers in Cell and Developmental Biology ; 10, (2022)
  • Sprache: Englisch
  • Schlagwörter: allosteric modulator ; adhesion GPCR ; activating antibody ; extracellular matrix ligand ; signal transduction ; mechano-activation
  • Entstehung:
  • Anmerkungen:
  • Beschreibung: The adhesion G protein–coupled receptor (aGPCR) GPR126/ADGRG6 plays an importantrole in several physiological functions, such as myelination or peripheral nerve repair. Thisrenders the receptor an attractive pharmacological target. GPR126 is a mechano-sensorthat translates the binding of extracellular matrix (ECM) molecules to its N terminus into ametabotropic intracellular signal. To date, the structural requirements and the character ofthe forces needed for this ECM-mediated receptor activation are largely unknown. In thisstudy, we provide this information by combining classic second-messenger detection withsingle-cell atomic force microscopy. We established a monoclonal antibody targeting the Nterminus to stimulate GPR126 and compared it to the activation through its known ECMligands, collagen IV and laminin 211. As each ligand uses a distinct mode of action, the Nterminus can be regarded as an allosteric module that can fine-tune receptor activation in acontext-specific manner.
  • Zugangsstatus: Freier Zugang
  • Rechte-/Nutzungshinweise: Namensnennung (CC BY)