• Medientyp: E-Artikel
  • Titel: Fragmentverknüpfung und ‐optimierung von Hemmstoffen der Aspartylprotease Endothiapepsin: Fragmentbasiertes Wirkstoffdesign beschleunigt durch dynamische kombinatorische Chemie
  • Beteiligte: Mondal, Milon; Radeva, Nedyalka; Fanlo‐Virgós, Hugo; Otto, Sijbren; Klebe, Gerhard; Hirsch, Anna K. H.
  • Erschienen: Wiley, 2016
  • Erschienen in: Angewandte Chemie, 128 (2016) 32, Seite 9569-9574
  • Sprache: Englisch
  • DOI: 10.1002/ange.201603074
  • ISSN: 0044-8249; 1521-3757
  • Schlagwörter: General Medicine
  • Entstehung:
  • Anmerkungen:
  • Beschreibung: AbstractFragmentbasiertes Wirkstoffdesign (FBWD) führt zu pharmakologisch aktiven Substanzen für biologische Targets. Obschon es zahlreiche Beispiele für FBWD anhand von Fragmentwachstum und ‐optimierung gibt, wird die Verknüpfung von Fragmenten nur selten verwendet. Dynamische kombinatorische Chemie (DKC) ist zu einer erfolgreichen Strategie für die Identifizierung von Hits für biologische Targets herangewachsen. Wir berichten hier über die synergistische Kombination von Fragmentverknüpfung und DKC, um Inhibitoren der Aspartylprotease Endothiapepsin zu identifizieren. Aufbauend auf Röntgenkristallstrukturen von Endothiapepsin im Komplex mit Fragmenten haben wir eine Bibliothek von Bisacylhydrazonen entworfen und DKC benutzt, um potente Hemmstoffe des Enzyms zu identifizieren: Der stärkste Hemmstoff besitzt einen IC50‐Wert von 54 nm, was eine 240‐fache Steigerung der Affinität im Vergleich zu den Ausgangstreffern darstellt. Anschließend hat die Röntgenkristallographie den vorhergesagten Bindungsmodus bestätigt und somit die Effizienz der Kombination aus Fragmentverknüpfung und DKC als Strategie für die Identifizierung von Hits unterstrichen. Die Methode kann für eine Reihe biologischer Targets Anwendung finden und sollte das Potenzial haben, die Optimierung eines Hits zu einer Leitstruktur zu vereinfachen.