Beschreibung:
<jats:p>1. Beim Ausschlüpfen aus dem Kokon durchtränkt der Seidenspinner mit einem aus dem Kropf stammenden Sekret das Kokongewebe, wobei ein Teil des Seidenleimes in Lösung geht und die Festigkeit des Kokongewebes ganz bedeutend herabgesetzt wird.</jats:p>
<jats:p>2. Diesem Lösungsvorgang liegt eine enzymatische Proteolyse zugrunde. Dabei erfolgt jedoch kein tiefgreifender Abbau des Seidenleimes, da verhältnismäßig nur wenige Aminogruppen freigesetzt werden.</jats:p>
<jats:p>3. Der Saft ist frei von Peptidasen, enthält aber eine gegen Sericin, Casein und Hämoglobin wirksame Proteinase mit einem Wirkungsoptimum gegen Casein bei p<jats:sub>H</jats:sub> 7,9-8,0. Das Enzym ist eine ausgesprochene Sericinase, es spaltet den Seidenleim weit besser als andere Proteine. Das Enzym ist nicht identisch mit der Proteinase des Seidenraupendarmes.</jats:p>
<jats:p>4. Der Kropfsaft unterscheidet sich wesentlich von tierischen Verdauungssäften. Seine biologische Bedeutung liegt in der Auflösung von Sericin und nicht in einem tiefgreifenden Abbau dieses Proteins.</jats:p>
<jats:p>5. Die Micellarbereiche im Sericin sind gegen die Wirkung des Kropfsaftes resistent; es geht wahrscheinlich eine amorphe Grundsubstanz in Lösung.</jats:p>
<jats:p>6. Analysen der Aminosäuren Tryptophan und Histidin im enzymatisch löslichen und unlöslichen Sericinanteil geben keinen Anhaltspunkt für die Vermutung, daß beim Abbau ein bestimmter, im Seidenleim schon vorgebildeter Eiweißkörper aufgespalten wird.</jats:p>