Erschienen in:
Zeitschrift für Naturforschung B, 12 (1957) 11, Seite 687-697
Sprache:
Englisch
DOI:
10.1515/znb-1957-1107
ISSN:
0932-0776;
1865-7117
Entstehung:
Anmerkungen:
Beschreibung:
Es wird das Vorkommen eines neuen Enzyms, einer C—S-Lyase, und seines natürlichen Substrates, der Djenkolsäure, in den Samen von Albizzia lophantha Benth. (Mimosaceae) beschrieben. Djenkolsäure wird durch das Enzym in Brenztraubensäure, Ammoniak und einen lauchartig riechenden Stoff, bei dem es sich wahrscheinlich primär um das sehr instabile Methylendithiol handelt, gespalten. Das Albizzia-Enzym spaltet außerdem S-Alkyl-ʟ-cysteine und Cystathionin, S-Alkyl-ʟ-cystein-sulfoxyde und ʟ-Cystein. Bei der Spaltung der S-Alkyl-ʟ-cysteine entstehen Brenztraubensäure, Ammoniak und Mercaptane, Cystathionin zerfällt in Brenztraubensäure, Ammoniak und Homocystein, die S-Alkyl-ʟ-cystein-sulfoxyde werden in Brenztraubensäure, Ammoniak und Alkylthiosulfinsäurealkylester gespalten. Die Spaltung von ʟ-Cystein, bei der Ammoniak und H2S gebildet werden, ist im einzelnen noch ungeklärt. Es werden einige Alkyl-thiamindisulfide beschrieben, die durch Umsetzung der enzymatisch gebildeten Alkylthiosulfinsäurealkylester mit Thiamin bei PH 8 gewonnen wurden. Aus S-Benzyl-ʟ-cysteinsulfoxyd ließ sich durch enzymatischen Abbau Benzylthiosulfinsäurebenzylester kristallin erhalten. Durch enzymatische Spaltung von S-Methyl-Dʟ-cystein wurde S-Methyl-D-cystein gewonnen. Das Albizzia-Rohenzym hat ein pH-Optimum von 8,5, ein Temperaturoptimum bei 37° C. Es wird durch Pyridoxalphosphat aktiviert und durch Carbonylreagentien inaktiviert. Durch Glycin wird es sehr stark gehemmt.